Toinen asiantuntijaluento, Tuomas Haltia

Tuomas Haltian 8.11. pitämästä proteiiniaiheisesta asiantuntijaluennosta löytyi paljon vanhaa ja tuttua, mutta mukaan mahtui kuitenkin myös uusia ja mielenkiintoisia asioita. Biokemian maailmaan päästiin kurkistamaan myös käytännön työn näkökulmasta, sillä ympäri salia kierteli jos jonkinmoista petrimaljaa ja palikkaa tavallisen läsnäolopaperin lisäksi. Luennoitsija hallitsi asian hyvin ja luentoa elävöittivät kysymykset joita luennoitsija heitteli opiskelijarivistöihin. Lensipä yleisön puolelta jokunen toiseenkin suuntaan.

Luennon avaus Haltian ilokaasureduktaasitutkimuksella oli kohtuullisen mielenkiintoinen. Peptidisidoksen rakenne oli ennestään hyvinkin tuttu perusasia, joka tosin oli luonnollisesti käytävä kuitenkin luennolla läpi. Samaa voi sanoa proteiinin rakenteen eri tasoista ja ne aiheuttavista sidoksista. Aminohappojen luokittelusta ja proteiinien laskostumisesta puhuessa alettiin siirtyä tutun ja tuntemattoman rajamaille.

Sidosten pyöriminen proteiineissa psi ja phi suuntiin sekä siihen liittyvät rajoitukset konformaatioissa olivat uutta asiaa, samoin kuin niihin liittyvä Ramachandran kuvaaja. Kuva alfakierteiden ja beetalaskosten synnystä ja rakenteesta selventyi. Laskostumisen eri vaiheet ja siihen liittyvät energia- ja entalpiamuutokset edustivat luennon parempaa puolta. Mielenkiintoa herättävä asia myös oli proteiinien kalvon ylittävät, hydrofiiliset aminohappoketjun osat. Sokeri löytyi kuitenkin tälläkin kertaa pohjalta, sillä viimeisenä käsitelty asia, prionit, oli luennon parasta antia. Aiheesta olisi voitu puhua paljon enemmänkin.

Suurempien kokonaisuuksien lisäksi mieleen jäi muutamia kiinnostavia yksityiskohtia, muun muassa se, että proliini katkaisee alfakierteen proteiinissa. Myös yleisökysymyksestä seurannut tieto siitä että bakteerit tuottavat joskus D-aminohappoja L-aminohappojen sijaan, jotta muut eliöt eivät voisi niitä tuhota ja tunnistaa, oli mieleenpainuva.